Retour à la page d'accueil  E - TERMINOLOGIE MEDICALE - E  retour à la lettre "A"

Dernière modification : 10-11-2017

Enzym(o)-     Du grec en, dedans et  zumê [enzym(o)-], levain, relatif aux enzymes ou diastases. Emprunté à l'allemand Enzym, ce mot s'est substitué à diastase, ferment, zymase. L'Académie des Sciences, l'Académie de Médecine et l'Académie française recommandent l'usage du féminin.


Enzymatique - Enzyme - Enzyme de conversion   Enzyme de conversion de l'angiotensine - Enzyme de restriction - Enzyme du sang - Enzyme glucolytique - Enzyme glycolytique - Enzyme lipolytique - Enzyme protéolytique - Enzyme sanguine - Enzyme plasmatique - Enzymologie - Enzymopathie - Enzymoprive - Enzymothérapie -

Enzyme   Enzymatique
Endocrinologie et métabolismes, médecine biologique  -  [Angl. : Enzyme, Enzymatic]   N. m. ou n. f.  -  * en, préfixe grec qui signifie dedans ; * zymo, zyme : du grec zumê [enzym(o)-], levain, relatif aux enzymes ou diastases.  
    Les enzymes sont des substances de nature protéique qui existent en très faible quantité dans notre organisme, mais qui sont capables de déclencher et de catalyser de nombreuses réactions biochimiques. Leur rôle est, de ce fait, considérable.
    Le sang d'un sujet sain contient normalement les enzymes que les différents organes déversent dans la circulation. Lorsque le pouvoir de synthèse de ces organes diminue, l'activité de ces enzymes dans le sérum décroît. Il en est ainsi pour les enzymes hépatiques (fabriquées par le foie) et qui participent à la coagulation sanguine.

    Autre fait important : certains organes comme le cœur, le foie, le pancréas ou certaines cellules comme les érythrocytes ou globules rouges, contiennent souvent 100 à 1000 fois plus d'enzymes que le plasma et leur destruction, même partielle, libère une très grande quantité de ces enzymes dans le sang.
    Leur dosage permet alors de déterminer l'organe lésé, voire son degré d'atteinte. À noter que la plupart des enzymes sanguines (hormis l'amylase) ne se retrouvent pas dans les urines, du fait de leur poids moléculaire très important qui les empêche d'être absorbées au niveau des néphrons. Elles devront être transformées avant d'être éliminées sous d'autres formes.

    Une enzyme comprend généralement un groupement prosthétique ou coenzyme qui possède une spécificité fonctionnelle (amylase, hydrogénase, transférase ...) et une partie protéique ou apoenzyme qui a une spécificité de substrat (le substrat est la substance qui va subir l'action enzymatique). Les différentes enzymes connues aujourd'hui sont classées en oxydoréductases, hydrolases, isomérases, lyases, ligases, polymérases, réductases et transférases.
    L'une des particularités intéressantes des enzymes, outre le fait que leur présence n'est nécessaire qu'en très petites quantités, est qu'elles ne sont absolument pas dégradées par la réaction qu'elles engendrent. On les retrouve intactes quand le substrat est catalysé.  Schéma général de l'action d'une enzyme sur un substrat 
    L'adjectif enzymatique caractérise ce qui se rapporte à une enzyme ou qui est provoqué par une enzyme. Ex. réaction enzymatique.      Haut de page

Enzyme de conversion   Enzyme de conversion de l'angiotensine
Endocrinologie et métabolismes, médecine biologique, angiologie  -  [Angl. : Converting enzyme, Angiotensin converting enzyme]   N. m. ou n. f.  -  * en, préfixe grec qui signifie dedans ; * zymo, zyme : du grec zumê [enzym(o)-], levain, relatif aux enzymes ou diastases ; * conversion : du latin conversio, de convertere [-conversion],  tourner entièrement.  
    L'enzyme de conversion est une glycoprotéine fabriquée par l'endothélium hépatique (du foie) et qui a pour rôle de transformer l'angiotensine I en angiotensine II. * angio : du grec aggeion [angio], vaisseau ; * tensine : du latin tendere [-tenseur, -tension, -tensine], tendre. 
    L'angiotensine (aussi appelée parfois hypertensine) est une hormone polypeptidique fabriquée par le rein, qui joue un rôle important dans la régulation de la sécrétion de l'aldostérone, par l'intermédiaire du système rénine-angiotensine-aldostérone. En effet, c'est la rénine qui transforme l'angiotensinogène (d'origine hépatique) en angiotensine I inactive, elle-même convertie en angiotensine II active par une enzyme de conversion.
    Cette angiotensine II a une action hypertensive puissante et fait sécréter de l'aldostérone par les cellules glomérulées de la corticosurrénale. Il en résulte une contraction des muscles lisses et, par conséquence, une vasoconstriction importante des capillaires sanguins, essentiellement au niveau viscéral ou splanchnique.

    En élevant la pression artérielle par vasoconstriction, elle maintient une pression de filtration suffisante dans le glomérule du néphron. Par la suite, cette angiotensine II est une nouvelle fois transformée en angiotensine III qui a une toujours une action hypertensive, mais beaucoup moins importante que l'angiotensine II.
    L'enzyme de conversion est aussi capable de dégrader la bradykinine (vasodilatateur), la substance P (neurotransmetteur de la douleur), des enképhalines, entre autres. Les médecins demandent le dosage de l'enzyme de conversion lorsqu'ils suspectent une sarcoïdose - voir cette définition. On la dose également lorsqu'on pense que le patient vient de subir un infarctus du myocarde.      Haut de page

Enzyme de restriction
Endocrinologie et métabolismes, médecine biologique, angiologie  -  [Angl. : Restriction enzyme]   N. m. ou n. f.  -  * en, préfixe grec qui signifie dedans ; * zymo, zyme : du grec zumê [enzym(o)-], levain, relatif aux enzymes ou diastases.  
    L'enzyme de restriction a pour rôle de couper la molécule d'ADN (acide désoxyribonucléique) en fragments de taille variable et en des sites bien spécifiques que l'on nomme pour cette raison des sites de restriction, et qui ne comportent que quelques dizaines de paires de bases.
    Ces enzymes de restriction sont produites par des microorganismes et il en existe plus de 500 différentes qui constituent les outils de base du génie génétique et de la biologie moléculaire. Dans les laboratoires, on peut ainsi créer des "recombinants" qui sont des montages de différents fragments d'ADN.      Haut de page

Enzyme glucolytique   Enzyme glycolytique
Endocrinologie et métabolismes, médecine biologique  -  [Angl. : Glycolytic enzyme]   N. m. ou n. f.  -  * en, préfixe grec qui signifie dedans ; * zymo, zyme : du grec zumê [enzym(o)-], levain, relatif aux enzymes ou diastases ; * gluco, glyco : du grec glukus [gluc(o)-  ou  glyc(o)-], de saveur sucrée ; le plus souvent : relatif au glucose ; * lytique : du grec lusis [lys(o)-, -lys, lysi-, -lyse, -lytique, -lysine], dissolution.  
    Les enzymes (voir cette définition) glucolytiques (syn. glycolytiques) agissent spécifiquement sur les monosaccharides, c'est-à-dire les oses. On distingue les hexoses qui contiennent 6 atomes de carbone, avec 5 atomes de carbone, ce sont des pentoses, avec 4 des tétroses et avec 3 des trioses.    Classification simplifiée des glucides         Haut de page

Enzyme lipolytique
Endocrinologie et métabolismes, médecine biologique  -  [Angl. : Lipolytic enzyme]   N. m. ou n. f.  -  * en, préfixe grec qui signifie dedans ; * zymo, zyme : du grec zumê [enzym(o)-], levain, relatif aux enzymes ou diastases ; * lipo : du grec lipos, liparos [lip(o)-], graisse, gras ; * lytique : du grec lusis [lys(o)-, -lys, lysi-, -lyse, -lytique, -lysine], dissolution.  
    Les enzymes lipolytiques hydrolysent les lipides et en particulier les triglycérides. Au cours de la digestion, la lipolyse enzymatique est l'ensemble des phénomènes qui transforment les lipides ingérés en acides gras et en glycérol, molécules dont la taille est suffisamment petite pour leur permettre d'être absorbées.
    La lipolyse désigne également les processus qui hydrolysent les graisses de réserve des adipocytes lorsque l'organisme en a besoin (notamment lors d'une demande importante d'énergie). Ces mécanismes sont complexes et font intervenir plusieurs organes et hormones.       Haut de page

Enzyme protéolytique
Endocrinologie et métabolismes, médecine biologique  -  [Angl. : Proteolytic enzyme]   N. m. ou n. f.  -  * en, préfixe grec qui signifie dedans ; * zymo, zyme : du grec zumê [enzym(o)-], levain, relatif aux enzymes ou diastases ; * protéo : du grec tardif prôteios, signifiant "qui occupe le premier rang" ou "de première qualité", lui-même dérivé de protos, premier, relatif aux protides ou aux protéines, composées essentiellement de C, H, O et N ; * lytique : du grec lusis [lys(o)-, -lys, lysi-, -lyse, -lytique, -lysine], dissolution.  
    Les enzymes protéolytiques sont des protéases qui hydrolysent les protéines. On appelle protéase toute enzyme capable d'hydrolyser les liaisons peptidiques des protéines ou/et des peptides. C'est ainsi que l'on distingue les protéinases qui transforment les protéines en peptides et les peptidases qui hydrolysent les peptides en acides aminés.        Haut de page

Enzyme du sang   Enzyme sanguine   Enzyme plasmatique  
Endocrinologie et métabolismes, médecine biologique  -  [Angl. : Blood enzyme, Plasmatic enzyme]   N. m. ou n. f.  -  * en, préfixe grec qui signifie dedans ; * zymo, zyme : du grec zumê [enzym(o)-], levain, relatif aux enzymes ou diastases.  
    Les enzymes sont des substances de nature protéique qui existent en très faible quantité dans notre organisme, mais qui sont capables de déclencher et de catalyser de nombreuses réactions biochimiques. Leur rôle est, de ce fait, considérable. Le sang d'un sujet sain contient normalement les enzymes que les différents organes déversent dans la circulation. Lorsque le pouvoir de synthèse de ces organes diminue, l'activité de ces enzymes dans le sérum décroît. Il en est ainsi pour les enzymes hépatiques (fabriquées par le foie) et qui participent à la coagulation sanguine.

    Autre fait important : certains organes comme le cœur, le foie, le pancréas ou certaines cellules comme les érythrocytes ou globules rouges, contiennent souvent 100 à 1000 fois plus d'enzymes que le plasma et leur destruction, même partielle, libère une très grande quantité de ces enzymes dans le sang. Leur dosage permet alors de déterminer l'organe lésé, voire son degré d'atteinte. À noter que la plupart des enzymes sanguines (hormis l'amylase) ne se retrouvent pas dans les urines, du fait de leur poids moléculaire très important qui les empêche d'être absorbées au niveau des néphrons. Elles devront être transformées avant d'être éliminées sous d'autres formes.
    Aujourd'hui, conformément à des accords internationaux, les dosages sont exprimés en UI ou unités internationales : une UI est la quantité d'enzyme qui, dans des conditions précisées de température, de pH et de milieu, transforme une micromole (ou millionième de mole ou μ mole) de substrat (le substrat est la substance qui va être transformée par l'enzyme) par minute sous un volume réactionnel d'un litre. Certains résultats sont toutefois encore exprimés en mUI/mL, c'est-à-dire en milli-unités par millilitre de liquide biologique.
    Quelques exemples d'enzymes sanguines parmi d'autres.

* Les transaminases.
    * trans :
du latin trans [trans-], au-delà, à travers ; * amine : les amines sont des dérivés de méthylamine que l'on appelait ammoniaques composées ; amine désigne un composé organique obtenu par substitution de radicaux hydrocarbonés (-ine) à l'hydrogène de l'ammoniac NH2 ; * ase : du suffixe -ase, qui signifie enzyme, synonyme de diastase.
    Les transaminases sont des enzymes qui interviennent dans la synthèse et la dégradation des acides aminés ; elles catalysent le passage des groupes aminés NH2 des acides aminés vers les acides cétoniques. Les deux transaminases les plus étudiées en biologie sont les suivantes :
- alanine aminotransférase (ALT ou ALAT), également appelée transaminase glutamique-pyruvique (TGP ou GPT, ou encore SGPT) ;
- aspartate aminotransférase (AST ou ASAT), également appelée transaminase glutamique oxaloacétique (TGO ou GOT ou encre SGOT).
    Ces deux transaminases ont un taux légèrement plus élevé chez l'homme que chez la femme, ainsi que lors d'un effort musculaire important et prolongé. Lorsqu'il y a destruction cellulaire et tissulaire, les éléments contenus dans les cellules, et en particulier les transaminases, passent dans le sang et leur dosage devient facile. On voit leur taux monter, de façon très importante, en cas d'hépatite (10 à 100 fois les valeurs usuelles), de stéatose, de cancer du foie, d'obstruction des voies biliaires ou d'intoxication alcoolique.
    Leur taux augmente également au cours de l'infarctus du myocarde ou de la pancréatite aigüe. Taux normaux : ALAT/SGPT : 5 à 23 U/l ; ASAT/SGOT : inférieur à 14 U/l.

* La créatine kinase (CK) ou créatine phosphokinase (CPK).
   * créato : du grec kreas, kreatos [créat(o)-], chair ; * phospho : du grec phôs, phôsphoros [phosph(o)-, phosphate, phosphato-], lumière, lumineux : relatif au phosphore ou à ses sels, notamment les phosphates ; * kin- : du grec kinêsis [kin-, kinési-, -kinésie], mouvement ; * ase : du suffixe -ase, -asie, qui signifie enzyme, synonyme de diastase.
    La créatinine est une substance protidique (donc contenant de l'azote, N) synthétisée par l'organisme à partir d'acides aminés et que l'on trouve en grande quantité dans certains tissus, dont les muscles, où elle est transformée en créatine kinase. Elle est d'ailleurs utilisée par certains sportifs pour augmenter plus rapidement leur masse musculaire.
    La créatine kinase (CK) ou créatine phosphokinase (CPK) est le vecteur essentiel de l'énergie nécessaire aux muscles. Elle catalyse la réaction :
                                 ATP + créatine <=> ADP + créatine phosphate (ou phosphagène)

    L'abréviation ATP signifie adénosine triphosphate ; ADP = adénosine diphosphate - ce sont des transporteurs d'énergie). Absente du foie, la CPK est présente en grande quantité dans les muscles striés squelettiques, le cœur et le cerveau. Les valeurs admises normales pour la CPK sont comprises entre 0 et 200 UI/L (unités internationales par litre) pour les hommes, entre 0 et 170 UI/L pour les femmes, mais elles peuvent varier sensiblement d'un laboratoire à l'autre en fonction des techniques de dosage utilisées et de la température (les valeurs précédentes sont données pour 37°C).
    Par électrophorèse et chromatographie, on sépare 3 isoenzymes de la CPK :
- CPK1 ou CPK BB (la plus rapide en électrophorèse) est celle que l'on trouve dans le cerveau (B = brain),
- CPK2 ou CPK MB, dans le myocarde ou muscle cardiaque, et
- CPK3 ou CPK MM, type muscle, la plus importante dans le sérum et la plus lents en électrophorèse.

    Intérêt des dosages : la CPK MB apparaît dans les infarctus du myocarde et est donc un témoin de la nécrose du myocarde. Valeur normale de la CPK MB : 4% de la CPK totale ; en cas d'infarctus du myocarde, ce pourcentage passe à 20 - 30%. La CPK type musculaire est très augmentée dans les myopathies (Duchenne), les traumatismes eu brûlures graves. Avant de faire le dosage de la CPK, il est important que le sujet soit à jeun, au repos et qu'il n'ait fait aucun effort violent ou sportif dans les deux jours précédant le prélèvement sanguin.

* L'aldolase.  
    * aldo : du mot ald[éhyde], lui-même formé à partir de al[cool] déhyd[rogenatum] ; * ase :
du suffixe -ase, -asie, qui signifie enzyme, synonyme de diastase. 
    L'aldolase est une enzyme glycolytique très importante, présente chez le fœtus et qui transforme le fructose 1-6-diphosphate en 2 trioses (molécules à 3 atomes de carbone) : phosphate de dihydroxyacétone et glycéraldéhyde-3-phosphate. Chez l'adulte, une aldolasémie élevée est caractéristique de certaines pathologies, comme l'hépatite aigüe, le cancer du foie, certaines myopathies ou l'infarctus du myocarde débutant.
    L'aldolasémie (du grec haima, [-émie, héma-, hémat(o)-, hém(o)-] : relatif au sang) est la présence d'aldolase dans le sang.

* Les déshydrogénases de l'acide lactique.
   * lacto : du latin lac, lactis [lact(o)-, -lactine], lait; * dés- : du préfixe latin de- [dé-,  dés-], marquant une idée de séparation, de privation ; * hydro : du grec hudôr [hydr(o)-, -hydrique, -hydrie], eau ou hydrogène ; * géno : du latin et du grec genesis [-gène, -genèse, génique], naissance, formation, qui engendre ; * ase : du suffixe -ase, qui signifie enzyme, synonyme de diastase). 
    Synonymes : lacticodéshydrogénase, déshydrogénase de l'acide lactique, lactase déshydrogénase, LDH, SLDH - lacticodéshydrogénase sérique, DLH.
    Les déshydrogénases sont des enzymes synthétisées par nos cellules, transporteuses d'hydrogène et qui, de ce fait, catalysent des réactions d'oxydation par déshydrogénation, ou de réduction par hydrogénation. La LDH permet une réduction réversible très importante de l'acide pyruvique en acide lactique :
                                           acide pyruvique + DPNH ↔ acide lactique + DPN

(DPN = diphosphopyridine nucléotide et DPNH = diphosphopyridine nucléotide réduit). Le dosage de la LDH se fait sur une petite quantité de sérum frais non hémolysé (les hématies ou globules rouges contiennent presque 250 fois plus de LDH que le sérum).
    Il existe plusieurs méthodes de dosages et donc plusieurs unités. Voici, en UI (unités internationales) les valeurs normales : 100 à 240 UI/L à 25°C, 140 à 330 UI/L à 30°C, 200 à 480 UI/L à 37°C. À noter que ces valeurs sont naturellement plus importantes chez le nouveau-né et chez le jeune enfant.
    Les organes les plus riches en LDH sont, par ordre décroissant : les muscles squelettiques, le foie, les reins, le myocarde, les ganglions lymphatiques, le rate, le cortex cérébral et cérébelleux, l'estomac, le pancréas, les hématies. Compte tenu de l'universalité de la répartition de cette enzyme dans les tissus de l'organisme, son augmentation ne sert le plus souvent qu'à indiquer que le patient souffre d'une maladie à évolution active.

* Dans l'infarctus du myocarde, les chiffres sont 7 à 10 fois plus élevés que la normale dans les 2 à 3 jours qui suivent l'accident et ne redeviennent normaux qu'entre le 7e et le 11e jour, alors que les taux de SGOT - aspartate aminotransférase (AST ou ASAT), également appelée transaminase glutamique oxalo-acétique - voir cette abréviation à la lettre S - baissent souvent dès le 5e jour.
* En pathologie hépatique, le taux de LDH est proportionnel à la gravité de l'atteinte tissulaire, ce qui lui donne une réelle valeur. En association avec SGPT - alanine aminotransférase (ALT ou ALAT), également appelée transaminase glutamique-pyruvique - le taux de SLDH peut aider à différencier un ictère hémolytique d'un ictère par hépatite. Dans le premier cas, seules les SLDH sont augmentées, alors que dans le deuxième, les deux taux sont plus élevés.
* Dans les syndromes néphrotiques ou les insuffisances rénales aigües, la LDH est presque toujours très élevée et, dans les homotransplantations (greffe rénale), l'élévation de la LDH est d'autant plus importante que la greffe est mal tolérée.
* Enfin, de nombreuses autres affections peuvent augmenter de façon significative la LDH : opérations et accidents qui détruisent du tissu musculaire, anémie pernicieuse, crises hémolytiques, MNI (mononucléose infectieuse), tous les cancers ...

    Grâce à des méthodes électrophorétiques et chromatographiques, on a isolé 5 isoenzymes de la LDH (ce sont des variantes chimiques), notées 1 à 5. Les isoenzymes de la LDH  Ces LDH sont toutes formées de 4 peptides, dont 2 fondamentaux : le peptide H (de l'anglais Heart, cœur) et le peptide M (muscle et foie). Leur classification de 1 à 5 a été faite en fonction de leur vitesse de migration électrophorétique, LDH1 étant la plus rapide, LDH5 la plus lente.
    - Chez un individu sain, le rapport LDH1/LDH2 < 1.
    - L'augmentation de la concentration sanguine d'une isoenzyme révèle une destruction des cellules du tissu correspondant.
    - En pratique, on se sert surtout de la LDH1 dans le diagnostic de l'infarctus du myocarde, car elle devient supérieure à LDH2 (maximum après 2 à 3 jours et le reste pendant 11 à 12 jours. C'est donc un bon marqueur clinique de l'infarctus.
    - Dans l'hépatite virale, c'est la LDH5 qui augmente très fortement et peut alors représenter jusqu'à 50 % de la LDH totale. La LDH4 subit une petite augmentation. La LDH5 peut rester élevée plusieurs mois après l'hépatite et le retour à un taux normal est signe de guérison.
    - Dans les néoplasies comme les leucémies et les lymphomes, on observe essentiellement une élévation de LDH2, LDH3 et LDH4. Leurs dosages répétés permettent d'avoir une bonne idée de l'évolution de ces maladies.

* La gammaglutamyl transpeptidase ou GGT
    * gamma : du grec g  3e lettre de l’alphabet correspondant à la lettre g utilisée avec d’autres lettres grecques pour classer des éléments en biochimie, ou pour désigner un rayonnement en physique ou en médecine nucléaire ; * glutamyl : du latin gluten [glut(o)-, gluten, glutamique], colle, protéine de la farine, ou relatif à l’acide glutamique (diacide aminé). 
    La gammaglutamyl transférase ou GGT (que l'on écrit aussi gamma-glutamyl transférase ou gamma-glutamyl-transférase) est une enzyme que l'on trouve dans de nombreux organes et en particulier dans le foie, le rein, le pancréas, la rate. Elle est totalement absente des muscles et du cœur et ses variations dans le sang ne sont dues qu'à l'enzyme du foie et du pancréas.
    Son dosage est donc intéressant pour évaluer certaines pathologies hépatiques et biliaires, car son taux plasmatique augmente de façon significative dans les choléstases (présence d'une lithiase biliaire, d'une tumeur) et dans certaines formes de cirrhoses, dont celles dues à l'alcoolisme.
    Mais ce dosage ne doit pas être interprété de façon radicale, car le taux augmente aussi avec l'obésité, la croissance chez le jeune enfant, la prise de certains médicaments. Cette enzyme, connue aussi sous le nom de gammaglutamyl transpeptidase (ou gamma-glutamyl-transpeptidase) ou gamma-GT joue un rôle dans le transfert transcellulaire des acides aminés et en particulier du glutathion. Un taux inférieur à 40 UI/L (unités internationales par litre de sang) est considéré comme normal. Dans certaines tumeurs avec métastases hépatiques, on a observé des taux supérieurs à 500 UI/L.

* Les phosphatases
    * phosphato : du grec phôs, phôsphoros [phosph(o)-, phosphate, phosphato-], lumière, lumineux : relatif au phosphore ou à ses sels, notamment les phosphates ; * ase : du suffixe -ase, qui signifie enzyme, synonyme de diastase.
 
    Une phosphatase est une enzyme qui agit sur les esters phosphoriques (un ester est une combinaison acide - alcool) par hydrolyse (décomposition de la molécule en utilisant une ou plusieurs molécules d'eau) en libérant de l'acide phosphorique (H3PO4).  Certaines de ces phosphatases sont spécifiques d'un ester phosphorique donné.
    C'est le cas par exemple pour la glucose-6-phosphatase ou la fructose-1-6-phosphatase. Mais l'essentiel des phosphatase est non spécifique, c'est-à-dire qu'elles agissent sur n'importe quel ester phosphorique.
    Ce sont ces dernières qui sont dosées dans les laboratoires d'analyses biologiques. Dans notre corps, les phosphatases sont essentiellement fabriquées au niveau des reins, de l'intestin et surtout des ostéoblastes (cellules précurseur des cellules osseuses) où elles sont indispensables à la minéralisation du tissu osseux et on les retrouve dans les éléments figurés du sang (globules et plaquettes), et le plasma. Leur élimination se fait par le foie et la bile.

    Les phosphatases augmentent de façon significative dans plusieurs pathologies, notamment dans les maladies du squelette, car les tissus lésés déversent dans la circulation sanguine un excès d'enzymes et leur dosage donne des renseignements intéressants quant à l'importance de l'affection, mais aussi de son évolution. Adj. : phosphatasique : relatif à l'activité des phosphatases. La phosphatasémie (
du grec haima, [-émie, héma-, hémat(o)-, hémo-] : relatif au sang) est le taux des phosphatases, acides ou/et alcalines présentes dans le sang. Schéma général de l'action d'une enzyme sur un substrat

* Les phosphatases acides 
   * phosphato : du grec phôs, phôsphoros [phosph(o)-, phosphate, phosphato-], lumière, lumineux : relatif au phosphore ou à ses sels, notamment les phosphates ; * ase : du suffixe -ase, qui signifie enzyme, synonyme de diastase. 
    Les phosphatases acides agissent à des pH (potentiel hydrogène ou degré d'acidité ou d'alcalinité) inférieurs à 7, donc dans un milieu acide. Elles sont essentiellement dosées dans le diagnostic des métastases osseuses du cancer de la prostate. Comme pour les phosphatases alcalines (voir ci-dessous), les méthodes de dosage (et donc l'expression des résultats) dépendent des laboratoires.
    * Dans la méthode de Courtois et Plumel, on dose le phosphore et le substrat est le
b glycérophosphate de sodium. Les valeurs normales sont de 1 à 5 UCP (unités Courtois et Plumel).
    * Une autre méthode, dite de Babson-Read dose l'
a-naphtol avec un substrat d' a-naphtyl-phosphate. Ce substrat n'est attaqué que par la phosphatase acide prostatique (spécificité) et ne réagit pas à la phosphatase acide érythrocytaire (les érythrocytes sont les hématies ou globules rouges).
    * D'autres méthodes de dosage (de King et Jegatheesan ou de Jacobson) utilisent le PNPP (paranitrophénylphosphate) comme substrat et dosent le phénol ou le paranitrophénol. En UI (unités internationales), 1 UCP (unité Courtois et Plumel) = 0,22 UI ; 1 unité King et Jegatheesan = 1,8 UI et 1 unité Jacobson = 1,15 UI.
    Les valeurs normales pour les phosphatases acides totales sont < 11 UI/L, les phosphatases acides prostatiques (ou phosphatases tartrates labiles ou tartrolabiles) sont < 4 UI/L.

   Variations pathologiques : lors d'une "simple" hypertrophie de la prostate, les valeurs des phosphatases acides prostatiques n'augmentent pas de façon significative, de même si le processus cancéreux reste très localisé. Par contre, si la tumeur s'étend et prolifère en métastases osseuses, l'augmentation devient importante et sa valeur diagnostique est incontestable. On atteint alors des valeurs qui oscillent entre 12 et plus de 100 UCP. Pour des métastases osseuses résultant d'autres cancers (sein par exemple), les phosphatases acides totales sont augmentées, mais pas les phosphatases tartrolabiles.

* Les phosphatases alcalines
    * phosphato : du grec phôs, phôsphoros [phosph(o)-, phosphate, phosphato-], lumière, lumineux : relatif au phosphore ou à ses sels, notamment les phosphates ; * ase : du suffixe -ase, qui signifie enzyme, synonyme de diastase. 
    Comme leur nom l'indique, les phosphatases alcalines agissent à des pH (potentiel hydrogène ou degré d'acidité ou d'alcalinité) supérieurs à 7, donc dans un milieu alcalin. Elles sont essentiellement présentes dans le foie et dans le tissu osseux.
    C'est ainsi qu'une élévation anormale des phosphatases alcalines hépatiques se produira lors de toute gène à l'évacuation de la bile : jaunisse ou ictère, lithiase (calculs), tumeur de la vésicule biliaire, du foie, du pancréas, hépatites. Les phosphatases alcalines osseuses augmentent dans les tumeurs primitives ou métastasiques des os, mais aussi dans d'autres maladies du squelette comme la maladie osseuse de Paget, l'hyperostose endostale, l'ostéomalacie (ramollissement du tissu osseux), entre autres.
    Les méthodes de dosage (et donc l'expression des résultats) dépendent des laboratoires.
    * Dans les méthodes de Bodansky et de Schinowara, on dose le phosphore et le substrat est le
b glycérophosphate de sodium. Les valeurs normales sont, pour la méthode Bodansky de 1,5 à 4 UB (unités Bodansky) ou 3 à 6 US (unités Schinowara) pour les adultes, 3,5 à 11 UB ou 3 à 15 US pour les enfants (le taux de phosphatases alcalines est normalement plus élevé pendant la croissance).
    * Dans les méthodes de King et Armstrong et de King et King, le substrat est le phénylphosphate et on dose le phénol. Les valeurs normales sont, de 4 à 13 UKA (unités King et Armstrong) ou 5 à 10 UKK pour les adultes, 5 à 25 UKA ou 10 à 30 UKK pour les enfants.
    * Il existe encore d'autres méthodes, plus ou moins employées, comme celles de Bessey, Lowry et Brock, de Klein-Babson-Read, entre autres. Pour harmoniser tous ces résultats, on a créé les IU ou unités internationales (qui expriment l'activité enzymatique par le nombre de micromolécules de substrat disparu ou de produit de scission apparu par minute d'action et par litre de liquide biologique. L'UI est alors parfois exprimée en
mmoles/min/L) , avec une formule de conversion pour chaque méthode.

    Sans entrer dans le détail, voici quelques équivalences : 1 unité Bodansky = 5,37
mmol/min/L ou UI ; 1 unité Schinowara = 5,35 UI ; 1 unité King et Armstrong = 3,55 UI ; 1 unité Bessey, Lowry et Brock = 16,7 UI ; 1 unité de King et King = 7,1 UI.
Actuellement, les recommandations de la SFBC (Société Française de Biologie Clinique) préconisent l'utilisation du PNPP (paranitrophénylphosphate) comme substrat. Dans ce cas, les valeurs normales à 30° C sont : 30 à 90 UI/L pour les adultes, 90 à 280 UI/L pour les enfants.

Variations physiologiques : à la naissance, le nouveau-né à peu de phosphatases alcalines, mais elles vont rapidement augmenter jusqu'au 2e mois pour atteindre une valeur relativement stable jusqu'à l'âge de 2 ans. Par la suite, ce taux va régulièrement baisser jusqu'à la puberté et atteindre les valeurs de l'adulte. Chez la femme en fin de grossesse et pendant l'allaitement, le taux de phosphatases alcalines augmente aussi de façon normale, du fait de l'exagération de la production de certaines hormones et enzymes par le placenta et les glandes mammaires.

Variations pathologiques : Dans le plasma d'un sujet normal, on détecte essentiellement 3 activités phosphatasiques alcalines qui se répartissent de la façon suivante : phosphatases alcalines totales : 9% d'origine intestinale, 25% d'origine hépatique et 66% d'origine osseuse. Il en résulte que, chez un sujet ne souffrant pas de pathologie hépatique, les variations des phosphatases alcalines reflèteront essentiellement l'activité ostéosynthétique. Dans le rachitisme et l'ostéomalacie, le dosage des phosphatases acides donne des valeurs moyennes de 15 UB (unités Bodansky) ou 80 UI , pouvant aller jusqu'à 200 UB ou 1075 UI. Dans la maladie osseuse de Paget, les formes légères vont de 5 à 50 UB, les formes moyennes de 10 à 120 UB et les formes très étendues de 60 à 130 UB. Dans les pathologies hépatiques, les phosphatases alcalines étant normalement éliminées par la bile, on trouve des valeurs élevées dans les cancers métastasiques du foie, dans les ictères par obstruction des voies biliaires (par exemple tumeur de la tête du pancréas). 

Phosphatases alcalines leucocytaires : Les polynucléaires sanguins ou granulocytes (ce sont des globules blancs) ont la propriété de synthétiser une phosphatase que l'on peut mettre en évidence par différentes méthodes de dosage - voir ci-dessus. Cette enzyme se trouve normalement dans les granulations de ces globules blancs. Cette recherche se fait, entre autres, lors de mise en évidence d'une polyglobulie primitive. Le
score de phosphatases alcalines leucocytaires s'est avéré supérieur à 100 chez 75 % des personnes atteintes de polyglobulie primitive, alors qu'il est très bas dans les leucémies lymphoïdes chroniques (car les granulations des leucocytes malins ne possèdent pas de phosphatase). L'avantage de cet examen est qu'il permettait d'exclure le diagnostic de ces leucémies myéloïdes chroniques, mais il est de plus en plus abandonné aujourd'hui.

* L'amylase
    * amylo : du latin médiéval amidum [amido-], du latin amylum [amyl(o)-], du grec amulon, non moulu (de mulê, meule), relatif à l’amidon ; * ase : du suffixe -ase, qui signifie enzyme, synonyme de diastase ; * émie : du grec haima, [-émie, héma-, hémat(o)-, hém(o)-] : relatif au sang.  
    L'amylase est une enzyme qui hydrolyse spécifiquement les amidons (et le glycogène), au niveau des liaisons 1-4. Il en résulte la formation de maltose et de dextrines. Dans notre organisme, l'amylase est synthétisée par les glandes salivaires et le pancréas.
    - L'amylase salivaire ou ptyaline est active dans une large zone de pH et agit essentiellement sur l'amidon cuit, au niveau de la cavité buccopharyngée et de l'estomac, avant d'être détruite par les sécrétions acides de la muqueuse gastrique.
    - La digestion des amidons sera terminée dans l'intestin grêle, grâce à l'amylase pancréatique contenue dans le suc pancréatique.
    L'amylasémie est le taux d'amylase du sang, régulé en grande partie par le foie. Elle est légèrement augmentée lors de l'hypertrophie des glandes salivaires (notamment celle des parotides dans les oreillons) et l'est davantage encore dans les pancréatites. En laboratoire, on pratique l'électrophorèse sur bandes d'acétate de cellulose.
    On distingue 2 bandes principales : une bande S (amylase salivaire) et une bande P (amylase pancréatique), la première migrant plus loin que la seconde. Le rapport S/P est normalement compris entre 1,5 et 2.
    Adj. : amylasémique : qui se rapporte à l'amylase. Ex. : le test amylasémique. L'amylasurie (ou amylurie) est le taux d'amylase dans l'urine. Le dosage se fait sous forme de débit amylasurique de 24 heures.
         Haut de page

Enzymologie
Endocrinologie et métabolismes, médecine biologique  -  [Angl. : Enzymology]   N. f.  * en : préfixe grec qui signifie dedans ; * zymo : du grec zumê [zym(o)-], levain, ferment ; * logie : du grec logos [log(o)-, -logie, -logique, -logiste, -logue] science, discours, raison.
    C'est l'étude des enzymes, de leur action, notamment des fermentations produites par les levures. Syn. : zymologie.
        Haut de page

Enzymopathie
Endocrinologie et métabolismes, médecine biologique  -  [Angl. : Enzymopathy]   N. f.  * en : préfixe grec qui signifie dedans ; * zymo : du grec zumê [zym(o)-], levain, ferment ; * pathie : du grec pathos [-pathie, -pathique, -pathe, patho-], souffrance, changement accidentel.
    Le mot enzymopathie est un terme générique qui désigne toutes les pathologies liées à l'absence ou à l'insuffisance d'une ou plusieurs enzymes. Ces affections sont particulièrement nombreuses et on ne connaît bien que celles qui sont les plus graves.
    Dans la plupart des cas, il s'agit d'une anomalie ou mutation du (des) gène(s) qui code(nt) cette enzyme qui se traduit soit pas l'insuffisance du produit transformé, soit par une accumulation du substrat, produit qui aurait normalement dû être transformé.

    L'un des cas les mieux compris et étudié est la phénylcétonurie.
   * phényl : du grec phainein [phén(o)-, -phénol, -phénique], apparaître, briller ; en chimie, relatif au phénol, extrait des goudrons et de la houille ; * cétone : du mot acétone ; relatif à l’acétone ou à la fonction cétone ; * urie : du grec oûron [uro-, -urie, -urèse, -urétique], urine.
    La phénylcétonurie ou PCU, aussi connue sous le nom de maladie de FÖLLING ou oligophrénie phénylpyruvique, est l'une des maladies recherchées très tôt (normalement vers le 4e jour) chez le nouveau-né. C'est un trouble du métabolisme qui se traduit par la non transformation de la phénylalanine (acide aminé largement essentiel présent dans notre alimentation) en tyrosine par une hydroxylase (enzyme) : la phénylalanine hydroxylase ou PAH.
    Cette phénylalanine non transformée s'accumule en se combinant sous forme d'acide phénylpyruvique et est éliminé par les urines et la sueur. Il en résulte une encéphalopathie chronique dont la conséquence est l'arriération mentale.

    Il existe des bandelettes réactives "Phénistix" qui, trempées dans l'urine, prennent une coloration gris-vert caractéristique. On lui préfère souvent le dosage sanguin (test de Güthrie) qui est plus fiable et qui se fait par prélèvement de quelques gouttes de sang au talon ou au doigt. La PCU concerne environ 1 nouveau-né sur 10 000 et nécessite, pour éviter une arriération mentale, un régime sans phénylalanine.
    Cette maladie se transmet selon le mode autosomique récessif, c'est-à-dire qu'il faut que les 2 parents soient porteurs d'un gène muté (porteurs "sains") pour que leur enfant ait un risque d'être lui-même porteur sain (50%) ou malade (25%).        Haut de page

Enzymoprive
Endocrinologie et métabolismes, médecine biologique  -  [Angl. : Enzymoprival]   Adj.  * en : préfixe grec qui signifie dedans ; * zymo : du grec zumê [zym(o)-], levain, ferment ; * prive : du latin privare [-prive], priver de quelque chose, ôter.
    L'adjectif enzymoprive qualifie une pathologie qui résulte de l'insuffisance d'une ou plusieurs enzymes. Exemple : l'anémie hémolytique enzymoprive qui est due à l'absence dans les hématies (ou globules rouges) d'enzymes indispensables à leur métabolisme et en particulier la glucose-6-phosphate déshydrogénase ou G-6-PD.          Haut de page

Enzymothérapie
Endocrinologie et métabolismes, médecine biologique  -  [Angl. : Enzymotherapy]   Adj.  * en : préfixe grec qui signifie dedans ; * zymo : du grec zumê [zym(o)-], levain, ferment ; * thérapie : du grec therapeuein [- thérapeute, -thérapie], soigneur, soigner.
    L'enzymothérapie est une méthode de soins qui consiste à utiliser une ou plusieurs enzymes pour lutter contre une maladie.         Haut de page